Scoiattoli- composti organici ad alto peso molecolare costituiti da residui α-amminoacidici.

IN composizione proteica comprende carbonio, idrogeno, azoto, ossigeno, zolfo. Alcune proteine ​​formano complessi con altre molecole contenenti fosforo, ferro, zinco e rame.

Le proteine ​​​​hanno un grande peso molecolare: albumina d'uovo - 36.000, emoglobina - 152.000, miosina - 500.000. Per confronto: il peso molecolare dell'alcol è 46, acido acetico - 60, benzene - 78.

Composizione aminoacidica delle proteine

Scoiattoli- polimeri non periodici, i cui monomeri sono α-amminoacidi. In genere, 20 tipi di α-amminoacidi sono chiamati monomeri proteici, sebbene oltre 170 di essi si trovino nelle cellule e nei tessuti.

A seconda se gli amminoacidi possono essere sintetizzati nel corpo dell'uomo e di altri animali, si distinguono: aminoacidi non essenziali- può essere sintetizzato; aminoacidi essenziali- non può essere sintetizzato. Gli aminoacidi essenziali devono essere forniti all'organismo attraverso il cibo. Le piante sintetizzano tutti i tipi di aminoacidi.

A seconda della composizione aminoacidica, le proteine ​​sono: complete- contenere l'intero insieme degli aminoacidi; difettoso- nella loro composizione mancano alcuni aminoacidi. Se le proteine ​​sono costituite solo da aminoacidi, vengono chiamate semplice. Se le proteine ​​contengono, oltre agli aminoacidi, una componente non aminoacidica (gruppo prostetico), vengono chiamate complesso. Il gruppo prostetico può essere rappresentato da metalli (metalloproteine), carboidrati (glicoproteine), lipidi (lipoproteine), acidi nucleici (nucleoproteine).

Tutto contengono aminoacidi: 1) gruppo carbossilico (-COOH), 2) gruppo amminico (-NH 2), 3) radicale o gruppo R (il resto della molecola). La struttura del radicale è diversa per i diversi tipi di aminoacidi. A seconda del numero di gruppi amminici e gruppi carbossilici inclusi nella composizione degli amminoacidi, si distinguono: amminoacidi neutri avente un gruppo carbossilico e un gruppo amminico; amminoacidi basici avere più di un gruppo amminico; amminoacidi acidi avente più di un gruppo carbossilico.

Gli aminoacidi lo sono composti anfoteri, poiché in soluzione possono agire sia come acidi che come basi. Nelle soluzioni acquose gli amminoacidi esistono in diverse forme ioniche.

Legame peptidico

Peptidi- sostanze organiche costituite da residui amminoacidici collegati da legami peptidici.

La formazione di peptidi avviene a seguito della reazione di condensazione degli amminoacidi. Quando il gruppo amminico di un amminoacido interagisce con il gruppo carbossilico di un altro, tra loro si forma un legame covalente azoto-carbonio, chiamato peptide. A seconda del numero di residui aminoacidici inclusi nel peptide, ce ne sono dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi eccetera. La formazione di un legame peptidico può essere ripetuta molte volte. Questo porta alla formazione polipeptidi. Ad un'estremità del peptide c'è un gruppo amminico libero (chiamato N-terminale), e all'altra c'è un gruppo carbossilico libero (chiamato C-terminale).

Organizzazione spaziale delle molecole proteiche

Lo svolgimento di alcune funzioni specifiche da parte delle proteine ​​dipende dalla configurazione spaziale delle loro molecole; inoltre, è energeticamente sfavorevole per la cellula mantenere le proteine ​​in forma spiegata, sotto forma di catena, quindi le catene polipeptidiche subiscono ripiegamento, acquisendo una certa struttura tridimensionale, o conformazione. Ci sono 4 livelli organizzazione spaziale delle proteine.

Struttura proteica primaria- la sequenza di disposizione dei residui aminoacidici nella catena polipeptidica che costituisce la molecola proteica. Il legame tra gli amminoacidi è un legame peptidico.

Se una molecola proteica è composta da soli 10 residui di amminoacidi, il numero di varianti teoricamente possibili di molecole proteiche che differiscono nell'ordine di alternanza degli amminoacidi è 10 20. Avendo 20 aminoacidi, puoi crearne combinazioni ancora più diverse. Nel corpo umano sono state trovate circa diecimila proteine ​​diverse, che differiscono sia tra loro che dalle proteine ​​di altri organismi.

È la struttura primaria della molecola proteica che determina le proprietà delle molecole proteiche e la sua configurazione spaziale. La sostituzione di un solo amminoacido con un altro in una catena polipeptidica porta a un cambiamento nelle proprietà e nelle funzioni della proteina. Ad esempio, la sostituzione del sesto amminoacido glutammico con valina nella subunità β dell'emoglobina porta al fatto che la molecola di emoglobina nel suo insieme non può svolgere la sua funzione principale: il trasporto di ossigeno; In questi casi, la persona sviluppa una malattia chiamata anemia falciforme.

Struttura secondaria- ripiegamento ordinato della catena polipeptidica in una spirale (sembra una molla estesa). Le spire dell'elica sono rafforzate dai legami idrogeno che si formano tra i gruppi carbossilici e i gruppi amminici. Quasi tutti i gruppi CO e NH prendono parte alla formazione di legami idrogeno. Sono più deboli di quelli peptidici, ma, ripetuti più volte, conferiscono stabilità e rigidità a questa configurazione. A livello della struttura secondaria sono presenti le proteine: fibroina (seta, ragnatela), cheratina (capelli, unghie), collagene (tendini).

Struttura terziaria- impaccamento di catene polipeptidiche in globuli, risultante dalla formazione di legami chimici (idrogeno, ionico, disolfuro) e dall'instaurazione di interazioni idrofobiche tra i radicali dei residui aminoacidici. Il ruolo principale nella formazione della struttura terziaria è svolto dalle interazioni idrofile-idrofobiche. Nelle soluzioni acquose i radicali idrofobi tendono a nascondersi dall'acqua, raggruppandosi all'interno del globulo, mentre i radicali idrofili, per effetto dell'idratazione (interazione con i dipoli dell'acqua), tendono ad apparire sulla superficie della molecola. In alcune proteine, la struttura terziaria è stabilizzata da legami covalenti disolfuro formati tra gli atomi di zolfo di due residui di cisteina. A livello della struttura terziaria ci sono enzimi, anticorpi e alcuni ormoni.

Struttura quaternaria caratteristico delle proteine ​​complesse le cui molecole sono formate da due o più globuli. Le subunità sono trattenute nella molecola da interazioni ioniche, idrofobiche ed elettrostatiche. A volte, durante la formazione di una struttura quaternaria, si verificano legami disolfuro tra le subunità. La proteina con struttura quaternaria più studiata è emoglobina. È formato da due subunità α (141 residui aminoacidici) e due subunità β (146 residui aminoacidici). Associata a ciascuna subunità è una molecola eme contenente ferro.

Se per qualche motivo la conformazione spaziale delle proteine ​​si discosta dalla norma, la proteina non può svolgere le sue funzioni. Ad esempio, la causa della “mucca pazza” (encefalopatia spongiforme) è la conformazione anomala dei prioni, le proteine ​​di superficie delle cellule nervose.

Proprietà delle proteine

Lo determinano la composizione aminoacidica e la struttura della molecola proteica proprietà. Le proteine ​​combinano proprietà basiche e acide, determinate dai radicali aminoacidici: più aminoacidi acidi sono presenti in una proteina, più pronunciate sono le sue proprietà acide. Viene determinata la capacità di donare e aggiungere H + Proprietà tampone delle proteine; Uno dei tamponi più potenti è l’emoglobina contenuta nei globuli rossi, che mantiene il pH del sangue a un livello costante. Esistono proteine ​​solubili (fibrinogeno) e proteine ​​insolubili che svolgono funzioni meccaniche (fibroina, cheratina, collagene). Esistono proteine ​​chimicamente attive (enzimi), esistono proteine ​​chimicamente inattive resistenti a varie condizioni ambientali e altre estremamente instabili.

Fattori esterni (calore, radiazioni ultraviolette, metalli pesanti e loro sali, variazioni di pH, radiazioni, disidratazione)

può causare l'interruzione dell'organizzazione strutturale della molecola proteica. Viene chiamato il processo di perdita della conformazione tridimensionale insita in una data molecola proteica denaturazione. La causa della denaturazione è la rottura dei legami che stabilizzano una determinata struttura proteica. Inizialmente, i legami più deboli vengono spezzati e, man mano che le condizioni diventano più rigide, anche quelli più forti si spezzano. Pertanto si perde prima il quaternario, poi il terziario e il secondario. Un cambiamento nella configurazione spaziale porta a un cambiamento nelle proprietà della proteina e, di conseguenza, rende impossibile per la proteina svolgere le sue funzioni biologiche intrinseche. Se la denaturazione non è accompagnata dalla distruzione della struttura primaria, potrebbe esserlo reversibile, in questo caso avviene l'autorecupero della conformazione caratteristica della proteina. Ad esempio, le proteine ​​​​del recettore di membrana subiscono tale denaturazione. Viene chiamato il processo di ripristino della struttura proteica dopo la denaturazione rinaturazione. Se il ripristino della configurazione spaziale della proteina è impossibile, viene chiamata la denaturazione irreversibile.

Funzioni delle proteine

Funzione	Esempi e spiegazioni
Costruzione	Le proteine ​​sono coinvolte nella formazione delle strutture cellulari ed extracellulari: fanno parte delle membrane cellulari (lipoproteine, glicoproteine), dei capelli (cheratina), dei tendini (collagene), ecc.
Trasporto	L'emoglobina, una proteina del sangue, attacca l'ossigeno e lo trasporta dai polmoni a tutti i tessuti e gli organi, e da essi trasferisce l'anidride carbonica ai polmoni; La composizione delle membrane cellulari comprende proteine ​​speciali che garantiscono il trasferimento attivo e rigorosamente selettivo di determinate sostanze e ioni dalla cellula all'ambiente esterno e viceversa.
Normativa	Gli ormoni proteici prendono parte alla regolazione dei processi metabolici. Ad esempio, l’ormone insulina regola i livelli di glucosio nel sangue, promuove la sintesi del glicogeno e aumenta la formazione di grassi dai carboidrati.
Protettivo	In risposta alla penetrazione di proteine ​​​​o microrganismi estranei (antigeni) nel corpo, si formano proteine ​​speciali: anticorpi che possono legarle e neutralizzarle. La fibrina, formata dal fibrinogeno, aiuta a fermare il sanguinamento.
Il motore	Le proteine ​​contrattili actina e miosina forniscono la contrazione muscolare negli animali multicellulari.
Segnale	Nella membrana superficiale della cellula sono integrate molecole proteiche in grado di modificare la loro struttura terziaria in risposta a fattori ambientali, ricevendo così segnali dall'ambiente esterno e trasmettendo comandi alla cellula.
Magazzinaggio	Nel corpo degli animali, le proteine, di regola, non vengono immagazzinate, ad eccezione dell'albumina d'uovo e della caseina del latte. Ma grazie alle proteine, alcune sostanze possono essere immagazzinate nell'organismo; ad esempio, durante la degradazione dell'emoglobina, il ferro non viene rimosso dall'organismo, ma viene immagazzinato, formando un complesso con la proteina ferritina.
Energia	Quando 1 g di proteine ​​viene scomposto nei prodotti finali, vengono rilasciati 17,6 kJ. Innanzitutto, le proteine ​​​​si scompongono in amminoacidi e poi nei prodotti finali: acqua, anidride carbonica e ammoniaca. Tuttavia, le proteine ​​vengono utilizzate come fonte di energia solo quando le altre fonti (carboidrati e grassi) sono esaurite.
Catalitico	Una delle funzioni più importanti delle proteine. Fornito da proteine ​​- enzimi che accelerano le reazioni biochimiche che si verificano nelle cellule. Ad esempio, la ribulosio bifosfato carbossilasi catalizza la fissazione della CO 2 durante la fotosintesi.

Enzimi

Enzimi, O enzimi, sono una classe speciale di proteine ​​che sono catalizzatori biologici. Grazie agli enzimi, le reazioni biochimiche avvengono a una velocità enorme. La velocità delle reazioni enzimatiche è decine di migliaia di volte (e talvolta milioni) superiore alla velocità delle reazioni che si verificano con la partecipazione di catalizzatori inorganici. Si chiama la sostanza su cui agisce l'enzima substrato.

Gli enzimi sono proteine ​​globulari, caratteristiche strutturali Gli enzimi possono essere divisi in due gruppi: semplici e complessi. Enzimi semplici sono proteine ​​semplici, cioè sono costituiti solo da aminoacidi. Enzimi complessi sono proteine ​​complesse, cioè Oltre alla parte proteica, contengono un gruppo di natura non proteica - cofattore. Alcuni enzimi utilizzano le vitamine come cofattori. La molecola dell'enzima contiene una parte speciale chiamata centro attivo. Centro attivo- una piccola sezione dell'enzima (da tre a dodici residui amminoacidici), dove avviene il legame del substrato o dei substrati per formare un complesso enzima-substrato. Al termine della reazione, il complesso enzima-substrato si scompone nell'enzima e nel/i prodotto/i della reazione. Alcuni enzimi hanno (eccetto quelli attivi) centri allosterici- aree a cui sono attaccati i regolatori di velocità degli enzimi ( enzimi allosterici).

Le reazioni di catalisi enzimatica sono caratterizzate da: 1) alta efficienza, 2) rigorosa selettività e direzione d'azione, 3) specificità del substrato, 4) regolazione fine e precisa. La specificità del substrato e della reazione delle reazioni di catalisi enzimatica sono spiegate dalle ipotesi di E. Fischer (1890) e D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipotesi della serratura a chiave) ha suggerito che le configurazioni spaziali del centro attivo dell'enzima e del substrato devono corrispondere esattamente tra loro. Il substrato viene paragonato alla “chiave”, l’enzima alla “serratura”.

D. Koshland (ipotesi del guanto) suggerito che la corrispondenza spaziale tra la struttura del substrato e il centro attivo dell'enzima viene creata solo al momento della loro interazione tra loro. Questa ipotesi è anche chiamata ipotesi di corrispondenza indotta.

La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da: 1) temperatura, 2) concentrazione dell'enzima, 3) concentrazione del substrato, 4) pH. Va sottolineato che, poiché gli enzimi sono proteine, la loro attività è massima in condizioni fisiologicamente normali.

La maggior parte degli enzimi può funzionare solo a temperature comprese tra 0 e 40°C. Entro questi limiti, la velocità di reazione aumenta di circa 2 volte per ogni aumento di 10 °C della temperatura. A temperature superiori a 40°C la proteina subisce denaturazione e l’attività enzimatica diminuisce. A temperature prossime allo zero gli enzimi vengono inattivati.

All’aumentare della quantità di substrato, la velocità della reazione enzimatica aumenta finché il numero di molecole di substrato non eguaglia il numero di molecole di enzima. Con un ulteriore aumento della quantità di substrato, la velocità non aumenterà, poiché i centri attivi dell'enzima sono saturati. Un aumento della concentrazione dell'enzima porta ad un aumento dell'attività catalitica, poiché un numero maggiore di molecole di substrato subisce trasformazioni nell'unità di tempo.

Per ciascun enzima esiste un valore di pH ottimale al quale mostra la massima attività (pepsina - 2,0, amilasi salivare - 6,8, lipasi pancreatica - 9,0). A valori di pH più alti o più bassi, l'attività enzimatica diminuisce. Con improvvisi cambiamenti di pH, l'enzima si denatura.

La velocità degli enzimi allosterici è regolata da sostanze che si attaccano ai centri allosterici. Se queste sostanze accelerano una reazione, vengono chiamate attivatori, se rallentano - inibitori.

Classificazione degli enzimi

In base al tipo di trasformazioni chimiche che catalizzano, gli enzimi si dividono in 6 classi:

1. ossireduttasi(trasferimento di atomi di idrogeno, ossigeno o elettroni da una sostanza all'altra - deidrogenasi),
2. transferasi(trasferimento di gruppi metilici, acilici, fosfati o amminici da una sostanza all'altra - transaminasi),
3. idrolasi(reazioni di idrolisi in cui si formano due prodotti dal substrato: amilasi, lipasi),
4. liasi(aggiunta non idrolitica al substrato o distacco di un gruppo di atomi da esso, nel qual caso i legami C-C, C-N, C-O, C-S possono essere rotti - decarbossilasi),
5. isomerasi(riarrangiamento intramolecolare - isomerasi),
6. ligasi(la connessione di due molecole come risultato della formazione di legami C-C, C-N, C-O, C-S - sintetasi).

Le classi sono a loro volta suddivise in sottoclassi e sottoclassi. Nell'attuale classificazione internazionale ogni enzima ha un codice specifico, formato da quattro numeri separati da punti. Il primo numero è la classe, il secondo è la sottoclasse, il terzo è la sottoclasse, il quarto è il numero di serie dell'enzima in questa sottoclasse, ad esempio il codice dell'arginasi è 3.5.3.1.

Vai a lezioni n. 2"Struttura e funzioni dei carboidrati e dei lipidi"

Vai a lezioni n. 4"Struttura e funzioni degli acidi nucleici ATP"

Le proprietà di base delle proteine ​​dipendono dalla loro struttura chimica. Le proteine ​​sono composti ad alto peso molecolare le cui molecole sono costituite da residui di alfa aminoacidi, cioè amminoacidi in cui il gruppo amminico primario e il gruppo carbossilico sono collegati allo stesso atomo di carbonio (il primo atomo di carbonio che conta dal gruppo carbonile).

Dalle proteine ​​mediante idrolisi si isolano 19-32 tipi di alfa aminoacidi, ma solitamente si ottengono 20 alfa aminoacidi (questi sono i cosiddetti proteogenico aminoacidi). La loro formula generale:

parte comune a tutti gli aminoacidi

R è un radicale, cioè un raggruppamento di atomi in una molecola di amminoacido associato a un atomo di carbonio alfa e che non partecipa alla formazione della struttura portante di una catena polipeptidica.

Tra i prodotti dell'idrolisi di molte proteine, sono stati trovati prolina e idrossiprolina, che contengono un gruppo amminico =NH, e non un gruppo amminico H 2 N- e sono in realtà imminoacidi, non aminoacidi.

Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori che fondono e si decompongono ad alte temperature (superiori a 250°C). Facilmente solubile, per la maggior parte, in acqua e insolubile in etere e altri solventi organici.

Gli amminoacidi contengono contemporaneamente due gruppi capaci di ionizzazione: un gruppo carbossilico, che ha proprietà acide, e un gruppo amminico, che ha proprietà basiche, cioè gli amminoacidi sono elettroliti anfoteri.

Nelle soluzioni fortemente acide, gli amminoacidi sono presenti sotto forma di ioni caricati positivamente e in soluzioni alcaline - sotto forma di ioni negativi.

A seconda del valore del pH dell'ambiente, qualsiasi amminoacido può avere una carica positiva o negativa.

Il valore del pH dell'ambiente in cui le particelle di amminoacidi sono elettricamente neutre è designato come il loro punto isoelettrico.

Tutti gli amminoacidi derivati ​​​​da proteine, ad eccezione della glicina, sono otticamente attivi poiché contengono un atomo di carbonio asimmetrico in posizione alfa.

Dei 17 aminoacidi proteici otticamente attivi, 7 sono caratterizzati da rotazione destra /+/ e 10 da rotazione sinistra /-/ del piano del fascio polarizzato, ma tutti appartengono alla serie L.

Gli amminoacidi della serie D sono stati trovati in alcuni composti naturali e oggetti biologici (ad esempio, nei batteri e negli antibiotici gramicidina e actinomicina). Il significato fisiologico degli amminoacidi D e L è diverso. Gli amminoacidi della serie D, di regola, non vengono affatto assorbiti dagli animali e dalle piante, oppure sono scarsamente assorbiti, poiché i sistemi enzimatici degli animali e delle piante sono specificamente adattati agli amminoacidi L. È interessante notare che gli isomeri ottici possono essere distinti in base al gusto: gli amminoacidi della serie L sono amari o insapori e gli amminoacidi della serie D sono dolci.

Tutti i gruppi di amminoacidi sono caratterizzati da reazioni alle quali prendono parte gruppi amminici o gruppi carbossilici, o entrambi. Inoltre, i radicali aminoacidici sono capaci di una varietà di interazioni. I radicali degli aminoacidi reagiscono:

Formazione di sale;

Reazioni redox;

Reazioni di acilazione;

Esterificazione;

Ammidazione;

Fosforilazione.

Queste reazioni, che portano alla formazione di prodotti colorati, sono ampiamente utilizzate per l'identificazione e la determinazione semiquantitativa di singoli aminoacidi e proteine, ad esempio la reazione della xantoproteina (ammidazione), la reazione di Millon (formazione del sale), la reazione del biureto (sale formazione), reazione della ninidrina (ossidazione), ecc.

Anche le proprietà fisiche dei radicali aminoacidici sono molto diverse. Ciò riguarda, prima di tutto, il loro volume e il loro costo. La diversità dei radicali aminoacidici nella natura chimica e nelle proprietà fisiche determina le caratteristiche multifunzionali e specifiche delle proteine ​​che formano.

La classificazione degli amminoacidi presenti nelle proteine ​​può essere effettuata secondo vari criteri: la struttura dello scheletro di carbonio, il contenuto dei gruppi -COOH e H 2 N, ecc. La classificazione più razionale si basa sulle differenze nella polarità degli amminoacidi radicali acidi a pH 7, cioè ad un valore di pH corrispondente alle condizioni intracellulari. In base a ciò, gli amminoacidi che compongono le proteine ​​possono essere suddivisi in quattro classi:

Amminoacidi con radicali apolari;

Amminoacidi con radicali polari vuoti;

Amminoacidi con radicali polari caricati negativamente;

Amminoacidi con radicali polari caricati positivamente

Diamo un'occhiata alla struttura di questi aminoacidi.

Amminoacidi con gruppi R non polari (radicali)

Questa classe comprende quattro amminoacidi alifatici (alanina, valina, isoleucina, leucina), due amminoacidi aromatici (fenilalanina, triptofano), un amminoacido contenente zolfo (metionina) e un amminoacido (prolina). Una proprietà comune di questi amminoacidi è la loro minore solubilità in acqua rispetto agli amminoacidi polari. La loro struttura è la seguente:

Alanina (acido α-amminopropionico)

Valina (acido α-amminoisovalerico)

Leucina (acido α-amminoisocaproico)

Isoleucina (acido α-ammino-β-metilvalerico)

Fenilalanina (acido α-ammino-β-fenilpropionico)

Triptofano (acido α-ammino-β-indolepropionico)

Metionina (acido α-ammino-γ-metil-tiobutirico)

Prolina (acido pirrolidina-α-carbossilico)

2. Amminoacidi con gruppi R polari non carichi (radicali)

Questa classe comprende un amminoacido alifatico - glicina (glicocolo), due amminoacidi idrossilici - serina e treonina, un amminoacido contenente zolfo - cisteina, un amminoacido aromatico - tirosina e due ammidi - asparagina e glutammina.

Questi amminoacidi sono più solubili in acqua rispetto agli amminoacidi con gruppi R non polari perché i loro gruppi polari possono formare legami idrogeno con le molecole d'acqua. La loro struttura è la seguente:

Glicina o glicocole (acido α-amminoacetico)

Serina (acido α-ammino-β-idrossipropionico)

Treonina (acido α-ammino-β-idrossibutirrico)

Cisteina (acido α-ammino-β-tiopropionico)

Tirosina (acido α-ammino-β-paraidrossifenilpropionico)

Asparagina

Scoiattolo ricco di vitamine e minerali come: vitamina B2 - 11,7%, vitamina PP - 20%, potassio - 12,2%, fosforo - 21,5%, ferro - 26,1%, selenio - 16,9%

Perché Belka è utile?

• Vitamina B2 partecipa alle reazioni redox, aiuta ad aumentare la sensibilità cromatica dell'analizzatore visivo e l'adattamento al buio. L'assunzione insufficiente di vitamina B2 è accompagnata da condizioni compromesse della pelle, delle mucose e da disturbi della vista alla luce e al crepuscolo.
• Vitamina PP partecipa alle reazioni redox del metabolismo energetico. L'assunzione insufficiente di vitamine è accompagnata da un'interruzione delle normali condizioni della pelle, del tratto gastrointestinale e del sistema nervoso.
• Potassioè il principale ione intracellulare che prende parte alla regolazione dell'equilibrio idrico, acido ed elettrolitico, partecipa ai processi di conduzione degli impulsi nervosi e di regolazione della pressione.
• Fosforo prende parte a molti processi fisiologici, compreso il metabolismo energetico, regola l'equilibrio acido-base, fa parte dei fosfolipidi, dei nucleotidi e degli acidi nucleici ed è necessario per la mineralizzazione delle ossa e dei denti. La carenza porta ad anoressia, anemia e rachitismo.
• Ferro fa parte di proteine ​​con varie funzioni, compresi gli enzimi. Partecipa al trasporto di elettroni e ossigeno, garantisce il verificarsi di reazioni redox e l'attivazione della perossidazione. Un consumo insufficiente porta ad anemia ipocromica, atonia da deficit di mioglobina dei muscoli scheletrici, aumento dell'affaticamento, miocardiopatia e gastrite atrofica.
• Selenio- un elemento essenziale del sistema di difesa antiossidante del corpo umano, ha un effetto immunomodulatore, partecipa alla regolazione dell'azione degli ormoni tiroidei. La carenza porta alla malattia di Kashin-Beck (artrosi con deformità multiple delle articolazioni, della colonna vertebrale e degli arti), alla malattia di Keshan (miocardiopatia endemica) e alla tromboastenia ereditaria.

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Cos’è la proteina e quali funzioni svolge nell’organismo? Quali elementi sono inclusi nella sua composizione e qual è la particolarità di questa sostanza.

Le proteine ​​sono il principale materiale da costruzione del corpo umano. Considerate nel loro insieme, queste sostanze costituiscono un quinto del nostro organismo. In natura è noto un gruppo di sottospecie: solo il corpo umano contiene cinque milioni di varianti diverse. Con la sua partecipazione si formano cellule che sono considerate il componente principale dei tessuti viventi del corpo. Quali elementi compongono le proteine ​​e qual è la particolarità della sostanza?

Sottigliezze compositive

Le molecole proteiche nel corpo umano differiscono nella struttura e assumono determinate funzioni. Pertanto, la miosina è considerata la principale proteina contrattile, che forma i muscoli e garantisce il movimento del corpo. Assicura il funzionamento dell'intestino e il movimento del sangue attraverso i vasi umani. Una sostanza altrettanto importante nel corpo è la creatina. La funzione della sostanza è proteggere la pelle dagli effetti negativi: radiazioni, temperatura, meccanica e altri. La creatina protegge anche dall'ingresso di microbi dall'esterno.

Le proteine ​​contengono aminoacidi. Inoltre, il primo di essi fu scoperto all'inizio del XIX secolo e l'intera composizione aminoacidica è nota agli scienziati dagli anni '30 del secolo scorso. È interessante notare che dei duecento aminoacidi scoperti oggi, solo due dozzine formano milioni di proteine ​​con strutture diverse.

La principale differenza nella struttura è la presenza di radicali di diversa natura. Inoltre, gli amminoacidi sono spesso classificati in base alla loro carica elettrica. Ciascuno dei componenti in esame ha caratteristiche comuni: la capacità di reagire con alcali e acidi, solubilità in acqua e così via. Quasi tutti i rappresentanti del gruppo degli aminoacidi sono coinvolti nei processi metabolici.

Considerando la composizione delle proteine, vale la pena sottolinearlo due categorie di aminoacidi: non essenziali ed essenziali. Differiscono l'uno dall'altro nella loro capacità di essere sintetizzati nel corpo. I primi vengono prodotti negli organi, il che garantisce una copertura almeno parziale del deficit corrente, mentre i secondi vengono forniti solo con il cibo. Se la quantità di uno qualsiasi degli aminoacidi diminuisce, ciò porta a disturbi e talvolta alla morte.

Una proteina che contiene un insieme completo di aminoacidi è detta “biologicamente completa”. Tali sostanze fanno parte del cibo per animali. Anche alcuni rappresentanti di piante, come fagioli, piselli e soia, sono considerati eccezioni utili. Il parametro principale in base al quale vengono giudicati i benefici di un prodotto è il suo valore biologico. Se consideriamo il latte come base ( 100% ), quindi per il pesce o la carne questo parametro sarà equivale a 95, per il riso – 58 , pane (solo segale) – 74 e così via.

Gli amminoacidi essenziali che compongono le proteine ​​sono coinvolti nella sintesi di nuove cellule ed enzimi, cioè coprono i fabbisogni plastici e sono utilizzati come principali fonti di energia. Le proteine ​​contengono elementi capaci di trasformazioni, cioè processi di decarbossilazione e transaminazione. Le reazioni sopra menzionate coinvolgono due gruppi di amminoacidi (carbossile e ammina).

L'albume è considerato il più prezioso e benefico per il corpo, la cui struttura e proprietà sono perfettamente bilanciate. Questo è il motivo per cui la percentuale di aminoacidi contenuta in un prodotto viene quasi sempre utilizzata come base di confronto.

È stato menzionato sopra che le proteine ​​sono costituite da aminoacidi e il ruolo principale è svolto da rappresentanti indipendenti. Ecco qui alcuni di loro:

• Istidina- un elemento ottenuto nel 1911. La sua funzione è mirata a normalizzare il lavoro riflesso condizionato. L'istidina svolge il ruolo di fonte per la formazione di istamina, un mediatore chiave del sistema nervoso centrale coinvolto nella trasmissione dei segnali a diverse parti del corpo. Se il resto di questo aminoacido diminuisce al di sotto del normale, la produzione di emoglobina nel midollo osseo umano viene soppressa.
• Valin- una sostanza scoperta nel 1879, ma finalmente decifrata solo 27 anni dopo. Se manca, la coordinazione viene compromessa e la pelle diventa sensibile alle sostanze irritanti esterne.
• Tirosina(1846). Le proteine ​​sono costituite da molti aminoacidi, ma questo svolge una delle funzioni chiave. È la tirosina che è considerata il principale precursore dei seguenti composti: fenolo, tiramina, tiroide e altri.
• Metionina sintetizzato solo verso la fine degli anni ’20 del secolo scorso. La sostanza aiuta nella sintesi della colina, protegge il fegato dall'eccessiva formazione di grasso e ha un effetto lipotropico. È stato dimostrato che tali elementi svolgono un ruolo chiave nella lotta contro l'aterosclerosi e nella regolazione dei livelli di colesterolo. La particolarità chimica della metionina è che partecipa alla produzione di adrenalina e interagisce con la vitamina B.
• Cistina- una sostanza la cui struttura fu stabilita solo nel 1903. Le sue funzioni sono mirate a partecipare alle reazioni chimiche e ai processi metabolici della metionina. La cistina reagisce anche con sostanze contenenti zolfo (enzimi).
• Triptofano– un amminoacido essenziale che fa parte delle proteine. Fu sintetizzato nel 1907. La sostanza è coinvolta nel metabolismo delle proteine ​​e garantisce un equilibrio ottimale dell'azoto nel corpo umano. Il triptofano è coinvolto nella produzione delle proteine ​​sieriche e dell'emoglobina.
• Leucina– uno dei “primi” aminoacidi, conosciuto fin dall’inizio del 19° secolo. La sua azione è mirata ad aiutare l'organismo a crescere. La mancanza dell'elemento porta alla rottura dei reni e della ghiandola tiroidea.
• Isoleucina– un elemento chiave coinvolto nel bilancio dell’azoto. Gli scienziati scoprirono l'amminoacido solo nel 1890.
• Fenilalanina sintetizzato all'inizio degli anni '90 del XIX secolo. La sostanza è considerata la base per la formazione degli ormoni surrenali e tiroidei. La carenza di elementi è la causa principale degli squilibri ormonali.
• Lisina ricevuto solo all'inizio del XX secolo. La mancanza della sostanza porta all'accumulo di calcio nel tessuto osseo, alla diminuzione del volume muscolare nel corpo, allo sviluppo dell'anemia e così via.

Vale la pena evidenziare la composizione chimica delle proteine. Ciò non sorprende, perché le sostanze in questione appartengono a composti chimici.

• carbonio – 50-55%;
• ossigeno – 22-23%;
• azoto - 16-17%;
• idrogeno – 6-7%;
• zolfo – 0,4-2,5%.

Oltre a quelli sopra elencati, le proteine ​​comprendono i seguenti elementi (a seconda della tipologia):

• rame;
• ferro;
• fosforo;
• micro e macrosostanze.

Il contenuto chimico delle diverse proteine ​​differisce. L'unica eccezione è l'azoto, il cui contenuto è sempre del 16-17%. Per questo motivo il livello del contenuto della sostanza è determinato proprio dalla percentuale di azoto. Il processo di calcolo è il seguente. Gli scienziati sanno che 6,25 grammi di proteine ​​contengono un grammo di azoto. Per determinare il volume delle proteine, moltiplica semplicemente la quantità attuale di azoto per 6,25.

Sottigliezze di struttura

Quando si considera la questione di cosa sono fatte le proteine, vale la pena studiare la struttura di questa sostanza. Evidenziare:

• Struttura primaria. La base è l'alternanza di aminoacidi nella composizione. Se almeno un elemento viene incluso o "cade fuori", si forma una nuova molecola. Grazie a questa caratteristica, il numero totale di questi ultimi raggiunge una cifra astronomica.
• Struttura secondaria. La particolarità delle molecole della proteina è che non si trovano in uno stato esteso, ma hanno configurazioni diverse (a volte complesse). Grazie a ciò, la vita della cellula è semplificata. La struttura secondaria ha la forma di una spirale formata da spire uniformi. In questo caso, le spire adiacenti sono caratterizzate da stretti legami idrogeno. In caso di ripetizione ripetuta, la stabilità aumenta.
• Struttura terziaria si forma grazie alla capacità della spirale menzionata di inserirsi in una palla. Vale la pena sapere che la composizione e la struttura delle proteine ​​dipende in gran parte dalla struttura primaria. La base terziaria, a sua volta, garantisce il mantenimento di legami di alta qualità tra amminoacidi con cariche diverse.
• Struttura quaternaria caratteristico di alcune proteine ​​(emoglobina). Quest'ultimo forma non una, ma diverse catene che differiscono nella loro struttura primaria.

Il segreto delle molecole proteiche segue uno schema generale. Quanto più alto è il livello strutturale, tanto meno i legami chimici formati vengono tenuti insieme. Pertanto, le strutture secondarie, terziarie e quaternarie sono esposte a radiazioni, alte temperature e altre condizioni ambientali. Il risultato è spesso una violazione della struttura (denaturazione). Allo stesso tempo, una proteina semplice, se la sua struttura cambia, è capace di un rapido recupero. Se la sostanza è stata sottoposta all'azione di temperature negative o all'influenza di altri fattori, il processo di denaturazione è irreversibile e la sostanza stessa non può essere ripristinata.

Proprietà

Sopra abbiamo discusso cosa sono le proteine, la definizione di questi elementi, la struttura e altre questioni importanti. Ma le informazioni saranno incomplete se non verranno evidenziate le principali proprietà della sostanza (fisiche e chimiche).

Peso molecolare delle proteine ​​– da 10mila a un milione(molto dipende dal tipo qui). Inoltre, sono solubili in acqua.

Vale la pena evidenziare le caratteristiche comuni delle proteine ​​con soluzioni colloidali:

• Capacità di gonfiore. Maggiore è la viscosità della composizione, maggiore è il peso molecolare.
• Diffusione lenta.
• La capacità di dialisi, cioè la divisione dei gruppi di aminoacidi in altri elementi utilizzando membrane semipermeabili. La principale differenza tra le sostanze in esame è la loro incapacità di passare attraverso le membrane.
• Stabilità a due fattori. Ciò significa che la proteina ha una struttura idrofila. La carica di una sostanza dipende direttamente da cosa è composta la proteina, dal numero di amminoacidi e dalle loro proprietà.
• La dimensione di ciascuna particella è 1-100 nm.

Inoltre, le proteine ​​hanno alcune somiglianze con le vere soluzioni. La cosa principale è la capacità di formare sistemi omogenei. In questo caso il processo di formazione è spontaneo e non necessita di stabilizzatore aggiuntivo. Inoltre, le soluzioni proteiche sono termodinamicamente stabili.

Gli scienziati evidenziano le speciali proprietà amorfe delle sostanze in questione. Ciò è spiegato dalla presenza di un gruppo amminico. Se la proteina viene presentata sotto forma di una soluzione acquosa, contiene miscele ugualmente diverse: ioni cationici, bipolari e anche forme anioniche.

Anche Le proprietà delle proteine ​​includono:

• La capacità di agire come un tampone, cioè di reagire in modo simile a un acido o una base debole. Pertanto, nel corpo umano esistono due tipi di sistemi tampone: proteine ​​ed emoglobina, che sono coinvolti nella normalizzazione del livello di omeostasi.
• Movimento in un campo elettrico. A seconda del numero di amminoacidi presenti nella proteina, della loro massa e carica, cambia anche la velocità di movimento delle molecole. Questa funzione viene utilizzata per la separazione mediante elettroforesi.
• Salatura (precipitazione inversa). Se ioni ammonio, metalli alcalino terrosi e sali alcalini vengono aggiunti a una soluzione proteica, queste molecole e ioni competono tra loro per l'acqua. In questo contesto, il guscio di idratazione viene rimosso e le proteine ​​cessano di essere stabili. Di conseguenza, precipitano. Se aggiungi un certo volume d'acqua, è possibile ripristinare il guscio di idratazione.
• Sensibilità alle influenze esterne. Vale la pena notare che in caso di influenza esterna negativa, le proteine ​​vengono distrutte, il che porta alla perdita di molte proprietà chimiche e fisiche. Inoltre, la denaturazione provoca la rottura dei principali legami che stabilizzano tutti i livelli della struttura proteica (eccetto quello primario).

Ci sono molte ragioni per la denaturazione– l’effetto negativo degli acidi organici, l’effetto degli alcali o degli ioni di metalli pesanti, l’effetto negativo dell’urea e di vari agenti riducenti che portano alla distruzione dei ponti disolfuro.

• La presenza di reazioni cromatiche con diversi elementi chimici (a seconda della composizione aminoacidica). Questa proprietà viene utilizzata in condizioni di laboratorio quando è necessario determinare la quantità totale di proteine.

Risultati

Le proteine ​​sono un elemento chiave della cellula, garantendo il normale sviluppo e la crescita di un organismo vivente. Ma, nonostante il fatto che gli scienziati abbiano studiato la sostanza, ci sono ancora molte scoperte da fare che ci permetteranno di comprendere più a fondo i segreti del corpo umano e della sua struttura. Nel frattempo ognuno di noi dovrebbe sapere dove si formano le proteine, quali sono le loro caratteristiche e per quali scopi sono necessarie.

Le proteine ​​contengono elementi organogeni e zolfo. Alcune proteine ​​contengono fosforo, selenio, metalli, ecc. La percentuale di elementi chimici nelle proteine ​​può variare a seconda del tessuto o dell'organo entro i limiti presentati nella tabella. 1.2.

Poiché le proteine ​​sono polimeri, sono una catena di amminoacidi. La sequenza aminoacidica in una molecola proteica è sempre determinata geneticamente. Inoltre la catena di aminoacidi non è ancora una proteina in quanto tale, cioè non è in grado di svolgere le funzioni di una proteina. In una cellula vivente, le proteine ​​non sono stringhe informi di amminoacidi, ma esclusivamente formazioni strutturate che hanno una certa configurazione spaziale.

Tabella 1.2

Ci sono quattro livelli nell'organizzazione spaziale di una molecola proteica. Struttura primaria - sequenza di aminoacidi sotto forma di catena. Struttura secondaria - La catena degli amminoacidi è attorcigliata sotto forma di un'a-elica. Struttura terziaria- la disposizione spaziale della catena polipeptidica può essere sotto forma di spirale (proteine ​​globulari) o di fibra (proteine ​​fibrillari) (Fig. 1.4). Le proteine ​​globulari sono altamente solubili in acqua, tra cui gli albumi, la caseina del latte e le proteine ​​del plasma sanguigno. Le proteine ​​fibrillari sono insolubili in acqua o scarsamente solubili; queste includono proteine ​​dei muscoli, delle ossa e alcune proteine ​​del sangue (fibrina). Struttura quaternaria- una combinazione di più catene polipeptidiche, che possono avere diverse strutture primarie, secondarie e terziarie.

A seconda della struttura della struttura terziaria e quaternaria, le proteine ​​​​si dividono in semplici e complesse. Proteine ​​semplici - proteine consistono solo di aminoacidi, proteine ​​complesse - proteidi contengono parti proteiche e non proteiche. Parte non proteica - cofattore possono essere rappresentati da acidi nucleici, lipidi, zuccheri, vitamine, acido fosforico e altri composti.

Le proprietà e la struttura di una proteina sono determinate dall'insieme di amminoacidi in essa contenuti, dal loro numero totale, dalla sequenza delle connessioni tra loro e dalla configurazione spaziale della molecola stessa. Un amminoacido è un piccolo composto organico contenente due gruppi funzionali, uno dei quali ha proprietà acide - il gruppo carbossilico, l'altro - il gruppo amminico si manifesta come base. La formula strutturale generale è la seguente:

COOH - gruppo carbossilico;

NH 2 - gruppo amminico;

R è un radicale.

Il gruppo contrassegnato in grigio è presente in tutti gli amminoacidi invariato e ogni amminoacido ha il proprio radicale: la struttura del radicale è ciò che distingue effettivamente gli amminoacidi l'uno dall'altro

Attualmente si conoscono circa 200 aminoacidi, ma solo 20 di essi fanno parte delle proteine ​​(Tabella 1.3), motivo per cui sono anche chiamati

"amminoacidi magici" Lo scopo principale degli aminoacidi è partecipare alla costruzione di molecole proteiche nel corpo. Ma oltre a questo, gli amminoacidi svolgono indipendentemente varie funzioni presentate nella tabella. 1.3.

Alcuni di questi aminoacidi, vale a dire 12, possono essere sintetizzati nel corpo umano in quantità sufficienti o limitate. Vengono chiamati gli aminoacidi sintetizzati nel corpo in quantità sufficienti aminoacidi non essenziali. Questi includono alanina, asparagina, acido aspartico, glicina, glutammina, acido glutammico, prolina, serina, tirosina, cisteina. Vengono chiamati gli aminoacidi sintetizzati nel corpo in quantità limitate amminoacidi parzialmente sostituibili. Questi aminoacidi sono arginina E istidina, nell'adulto vengono sintetizzati nella quantità necessaria, ma nei bambini in quantità insufficiente.

Tabella 1.3

Brevi caratteristiche degli amminoacidi

Nome	Funzione	Fonte	Domanda, g
Aminoacidi non essenziali
Alanina	Convertito in glucosio nel fegato, partecipando al processo di gluconeogenesi	Farina d'avena, grana di riso, latte e latticini, manzo, salmone
Arginina	Partecipa al metabolismo delle proteine ​​(ciclo dell'ornitina). Accelera la guarigione delle ferite. Previene la formazione di tumori. Pulisce il fegato, rafforza il sistema immunitario	Noci, pinoli, semi di zucca, semi di girasole, semi di sesamo, semi di soia, latte, carne, pesce
Asparagina	Partecipa alle reazioni di transaminazione. Svolge un ruolo importante nella sintesi dell'ammoniaca. Precursore dell'acido aspartico	Legumi, asparagi, pomodori, noci, semi, latte, carne, uova, pesce, frutti di mare
Acido aspartico	Partecipa al processo di gluconeogenesi e successivo stoccaggio del glicogeno, ai processi di sintesi del DNA e dell'RNA. Accelera la produzione di immunoglobuline	Patate, cocco, noci, manzo, formaggio, uova

Continuazione

Nome	Funzione	Fonte	Domanda, g
Istidina	Partecipa alla formazione della risposta immunitaria e ai processi di emopoiesi	Cereali, riso, carne
Glicina	Partecipa alla produzione di ormoni. È una materia prima per la produzione di altri aminoacidi. Inibisce la trasmissione degli impulsi nervosi. Attiva il sistema immunitario	Prezzemolo, prodotti a base di carne, latticini, pesce
Glutammina	È un precursore dell'acido glutammico. Partecipa al funzionamento delle cellule dell'intestino tenue e del sistema immunitario. Migliora la memoria	Patate, cereali, semi di soia, noci, carne di maiale, manzo, latte
Acido glutammico	Svolge un ruolo importante nel metabolismo dell'azoto. Partecipa al trasporto degli ioni potassio nelle cellule del sistema nervoso centrale e neutralizza l'ammoniaca. Partecipa alla normalizzazione dello zucchero nel sangue	Spinaci, carne, latte, pesce, formaggio
Prolina	Partecipa alla sintesi del collagene. Promuove la guarigione delle ferite, migliora la struttura della pelle	Carne, latticini, pesce, uova
Serin	Partecipa alla formazione di centri attivi di numerosi enzimi e alla sintesi di aminoacidi. Necessario per il metabolismo degli acidi grassi e dei grassi	Latticini
Tirosina	Partecipa alla biosintesi delle melanine, della dopamina, dell'adrenalina e degli ormoni tiroidei. Stimola l'attività cerebrale	Semi di sesamo, semi di zucca, mandorle, frutta, latticini

Continuazione

Nome	Funzione	Fonte	Domanda, g
Cisteina	Partecipa alla formazione della struttura terziaria delle molecole proteiche. Ha proprietà antiossidanti, anticancerogene e disintossicanti. Partecipa al metabolismo dei grassi	Cipolle, aglio, peperoncino, latticini, carne, pesce (salmone), formaggio
Aminoacidi essenziali
Valin	Stimola l'attività mentale, l'attività e la coordinazione. Fonte di energia per i muscoli.	Latticini, carne, caviale, cereali, cereali, legumi, funghi, noci
Isoleucina	Normalizza le funzioni del sistema nervoso centrale	Latticini, carne, pesce, uova, noci, soia, segale, lenticchie
Leucina	Promuove il ripristino di ossa, pelle, muscoli. Abbassa i livelli di zucchero nel sangue e stimola il rilascio dell'ormone della crescita. Intermedio importante nella sintesi del colesterolo	Legumi, riso, grano, noci, carne
Lisina	Partecipa al metabolismo del calcio e alla formazione del collagene. Necessario per la crescita, la riparazione dei tessuti, la sintesi di ormoni, anticorpi	Patate, mele, latticini, carne, pesce, formaggi
Metionina	Partecipa al metabolismo dei grassi, vitamine, fosfolipidi. Necessario per la formazione di capelli, pelle, unghie. Ha un effetto lipotropico	Mais, ricotta, uova, pesce (lucioperca, pesce gatto, storione stellato, merluzzo), fegato
Treonina	Previene la deposizione di grasso nel fegato. Promuove la formazione di collagene, elastina e proteine ​​dello smalto dei denti. Rafforza la difesa immunitaria	Frutta a guscio, semi, legumi, latticini, uova, carne, pesce (salmone), alimenti vegetali

I restanti otto aminoacidi non possono essere sintetizzati dall'uomo e dagli animali e devono essere ottenuti dal cibo, motivo per cui vengono chiamati aminoacidi essenziali. Questi includono valina, isoleucina, leucina, lisina, treonina, triptofano, fenilalanina E metionina E due amminoacidi dovrebbero essere evidenziati separatamente - tirosina E cisteina, che sono classificati come parzialmente sostituibili, ma non perché l'organismo non sia in grado di sintetizzarli, ma perché per la formazione di questi aminoacidi sono necessari aminoacidi essenziali. La tirosina è sintetizzata dalla fenilalanina e la formazione della cisteina richiede zolfo, che prende in prestito dalla metionina. Le informazioni presentate possono essere illustrate dallo schema riportato in Fig. 1.5.